Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Dwyer TM, Zhang L, Muller M, Marrugo F, Frerman F.
Дата:1999 год, август.

The functions of the flavin contact residues, alphaArg249 and betaTyr16, in human electron transfer flavoprotein.

  автоматический перевод
Arg249 in the large (alpha) subunit of human electron transfer flavoprotein (ETF) heterodimer is absolutely conserved throughout the ETF superfamily. The guanidinium group of alphaArg249 is within van der Waals contact distance and lies perpendicular to the xylene subnucleus of the flavin ring, near the region proposed to be involved in electron transfer with medium chain acyl-CoA dehydrogenase. The backbone amide hydrogen of alphaArg249 is within hydrogen bonding distance of the carbonyl oxygen at the flavin C(2). alphaArg249 may modulate the potentials of the two flavin redox couples by hydrogen bonding the carbonyl oxygen at C(2) and by providing delocalized positive charge to neutralize the anionic semiquinone and anionic hydroquinone of the flavin. The potentials of the oxidized/semiquinone and semiquinone/hydroquinone couples decrease in an alphaR249K mutant ETF generated by site directed mutagenesis and expression in Escherichia coli, without major alterations of the flavin environment as judged by spectral criteria. The steady state turnover of medium chain acyl-CoA dehydrogenase and glutaryl-CoA dehydrogenase decrease greater than 90% as a result of the alphaR249Ks mutation. In contrast, the steady state turnover of short chain acyl-CoA dehydrogenase was decreased about 38% when alphaR249K ETF was the electron acceptor. Stopped flow absorbance measurements of the oxidation of reduced medium chain acyl-CoA dehydrogenase/octenoyl-CoA product complex by wild type human ETF at 3 degrees C are biphasic (t(1/2)=12 ms and 122 ms). The rate of oxidation of this reduced binary complex of the dehydrogenase by the alphaR249K mutant ETF is extremely slow and could not be reasonably estimated. alphaAsp253 is proposed to function with alphaArg249 in the electron transfer pathway from medium chain acyl-CoA dehydrogenase to ETF. The steady state kinetic constants of the dehydrogenase were not altered when ETF containing an alphaD253A mutant was the substrate. However, t(1/2) of the rapid phase of oxidation of the reduced medium chain acyl-CoA dehydrogenase/octenoyl-CoA charge transfer complex almost doubled. betaTyr16 lies on a loop near the C(8) methyl group, and is also near the proposed site for interflavin electron transfer with medium chain acyl-CoA dehydrogenase. The tyrosine residue makes van der Waals contact with the C(8) methyl group of the flavin in human ETF and Paracoccus denitrificans ETF (as betaTyr13) and lies at a 30 degrees C angle with the plane of the flavin. Human betaTyr16 was substituted with leucine and alanine residues to investigate the role of this residue in the modulation of the flavin redox potentials and in electron transfer to ETF. In betaY16L ETF, the potentials of the flavin were slightly reduced, and steady state kinetic constants were modestly altered. Substitution of an alanine residue for betaTyr16 yields an ETF with potentials very similar to the wild type but with steady state kinetic properties similar to betaY16L ETF. It is unlikely that the beta methyl group of the alanine residue interacts with the flavin C(8) methyl. Neither substitution of betaTyr16 had a large effect on the fast phase of ETF reduction by medium chain acyl-CoA dehydrogenase.   Arg249 в целом (альфа) ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ человека электрона передачи flavoprotein (УТФ) heterodimer абсолютно сохранение всей ЕФО надсемейства. В guanidinium группы alphaArg249 находится в ван-дер-Ваальса контакт расстояние и лежит перпендикулярно к ксилол subnucleus из flavin кольцо, вблизи этого региона предлагается принять участие в передаче электронов со средней цепочкой acyl-CoA дегидрогеназа. Основу амид водорода из alphaArg249 находится в водородных связей расстояние между карбонильных кислорода на flavin С (2). alphaArg249 мая модулировать потенциалов двух пар flavin редокс водородом связей с карбонильных кислорода на C (2), и, предоставляя делокализованных положительный заряд для нейтрализации анионного semiquinone и анионного hydroquinone из flavin. В потенциалов окисленных / semiquinone и semiquinone / hydroquinone пар сокращение в alphaR249K мутанта ЕФО порожденных сайт направленного мутагенеза и выражения в Эшерихия титр, без каких-либо серьезных изменений в окружающей среде, как flavin судить по спектральным критериям. В устойчивом состоянии оборот средней цепи acyl-CoA дегидрогеназа и glutaryl-CoA дегидрогеназа уменьшение более чем на 90% в связи с alphaR249Ks мутации. В отличие от стационарного оборот короткие цепочки acyl-CoA дегидрогеназа была снижена примерно 38% при alphaR249K ЕФО является акцептор электрона. Остановки потока absorbance измерений окисление восстановленных средних цепи acyl-CoA дегидрогеназа / octenoyl-CoA продукта комплекса дикого типа человека ЕФО на 3 градуса С biphasic (т (1 / 2) = 12 мс и 122 мс). Скорость окисления этом сокращены бинарных комплекса на дегидрогеназа на alphaR249K мутанта ЕФО крайне медленно и не может быть обоснованно предполагалось. alphaAsp253 предлагается функция с alphaArg249 в путь передачи электронов от средних цепи acyl-CoA дегидрогеназа к ЕФО. В устойчивом состоянии кинетических констант из дегидрогеназа не были изменены, когда ЕФО содержащий alphaD253A мутанта было подложки. Однако, т (1 / 2) с быстрым этапа окисления снижение средних цепи acyl-CoA дегидрогеназа / octenoyl-CoA заряда передаче комплекса почти в два раза. betaTyr16 лежит на петли возле С (8) метил группы, а также вблизи предлагаемое место для interflavin электронного перевода со средним цепи acyl-CoA дегидрогеназа. В тирозинкиназ остатков делает ван дер Ваальса контакте с С (8) метил группы Совета flavin в населенных ЕФО и Paracoccus denitrificans ЕФО (как betaTyr13) и находится на 30 градусов угол с плоскостью из flavin. Права betaTyr16 был заменен лейцина и аланин остатки расследовать роль этого остатка в модуляции из flavin окислительно-восстановительных потенциалов и в электронной передачи ЕФО. В betaY16L ЕФО, потенциальные возможности в flavin были несколько сокращены, и постоянное состояние кинетической константы были незначительно изменены. Замены в аланин вычетов для betaTyr16 дает ЕФО с потенциалами очень похож на дикого типа, но при устойчивом состоянии кинетических свойств аналогичны betaY16L ЕФО. Представляется маловероятным, что бета-метил группы Совета аланин остатков взаимодействует с flavin С (8) метил. Ни замены betaTyr16 имеет большое влияние на быстрых этапа ЕФО сокращение среднего цепи acyl-CoA дегидрогеназа.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку