Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Pellegrini A, von Fellenberg R.
Дата:1999 год, август.

Design of synthetic bactericidal peptides derived from the bactericidal domain P(18-39) of aprotinin.

  автоматический перевод
A bactericidal domain, P(18-39), of the proteinase inhibitor aprotinin, possesses the structural feature of two antiparallel beta-sheets connected by a short turn. In order to understand the structural requirements for antibacterial activity, two peptides, each having the sequence corresponding to a single beta-sheet structure of P(18-39), were synthesized and their antibacterial properties investigated. One peptide, P(18-28), with the sequence IIRYFYNAKAG, was active against almost all the bacterial strains investigated. However, the bactericidal activity of P(18-28) was reduced compared to the parent molecule, P(18-39). The other peptide, P(29-39), with the sequence LCQTFVYGGCR, was only weakly bactericidal against Pseudomonas aeruginosa. A peptide, P(18-26), devoid of the C-terminus dipeptide Ala-Gly of P(18-28), retained the bactericidal activity of P(18-28) against most of the bacterial strains investigated. Only Klebsiella pneumoniae, P. aeruginosa and Staphylococcus aureus were resistant to P(18-26). Replacement of lysine 26 by arginine in P(18-26) (IIRYFYNAR) improved the bactericidal activity. The retropeptide, RANYFYRII, retained the antibacterial activity of IIRYFYNAR toward Gram-negative bacteria, but it was less active against Gram-positive bacteria. The random peptide, IANRIYRYF, was as bactericidal as IIRYFYNAR. Moreover, the random peptide possessed, in contrast to IIRYFYNAR, a strong antifungal activity against Candida albicans. Elimination of the N-hydrophobic terminal Ile-Ile from P(18-26) (RYFYNAK) strongly reduced the bactericidal potency of the peptide. Attaching the hydrophobic peptide, FFVAP, to the C-terminal of P(18-26) (IIRYFYNAKFFVAP) increased the bactericidal potency of the peptides considerably. We concluded that the order of the amino acids in the sequence of the peptides is not, per se, a critical feature for bactericidal activity. Hydrophobic interaction between peptide and bacterial membrane is probably the most important feature involved in the bactericidal mechanism of the antibiotic peptides.   А бактерицидные домена, P (18-39), из ингибитора протеиназ aprotinin, обладает структурной особенностью двух antiparallel бета-листов, соединенных короткий ход. Для того чтобы понять, структурные требования к антибактериальной активности, двух пептидов, каждая из которых имеет последовательность, соответствующих одной бета-листа структуры P (18-39), были обобщены и их антибактериальными свойствами расследование. Один пептид, P (18-28), причем последовательность IIRYFYNAKAG, является активным в отношении почти всех бактериальных штаммов расследование. Однако, бактерицидная активность P (18-28) сократился по сравнению с родительской молекулы, P (18-39). Другой пептид, P (29-39), причем последовательность LCQTFVYGGCR, лишь слабо бактерицидная против Псеудомонас aeruginosa. А пептид, P (18-26), лишенной С-окончание dipeptide Ала-Gly С (18-28), сохраняет бактерицидные деятельности P (18-28) по отношению к большинству из бактериальных штаммов расследование. Только Klebsiella pneumoniae, П. aeruginosa и Staphylococcus ауреусу были устойчивы к P (18-26). Замена лизина 26 по аргинина в С (18-26) (IIRYFYNAR) улучшил бактерицидная активность. В retropeptide, RANYFYRII, сохранил антибактериальной активности IIRYFYNAR к Грам-негативных бактерий, но он был менее активен в отношении Грам-положительных бактерий. В случайных пептид, IANRIYRYF, был, как бактерицидные, как IIRYFYNAR. Кроме того, случайные пептид обладает, в отличие от IIRYFYNAR, сильным противогрибковым деятельности против Кандида albicans. Отказ от гидрофобного N-терминал Иль-Иль с С (18-26) (RYFYNAK) решительно сократил бактерицидная потенции в пептид. Прикрепление гидрофобные пептид, FFVAP, к C-терминал P (18-26) (IIRYFYNAKFFVAP) увеличил бактерицидная потенции из пептидов значительно. Мы пришли к выводу, что порядок следования аминокислот в последовательности пептидов является не сама по себе, решающую функцию для бактерицидная активность. Гидрофобные взаимодействия между пептид и бактериальные мембраны является, пожалуй, наиболее важной особенностью, участвующих в бактерицидным механизмом с антибиотиками пептидов.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку