Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Kumar LV, Ramakrishna T, Rao CM.
Дата:1999 год, август.

Structural and functional consequences of the mutation of a conserved arginine residue in alphaA and alphaB crystallins.

  автоматический перевод
A point mutation of a highly conserved arginine residue in alphaA and alphaB crystallins was shown to cause autosomal dominant congenital cataract and desmin-related myopathy, respectively, in humans. To study the structural and functional consequences of this mutation, human alphaA and alphaB crystallin genes were cloned and the conserved arginine residue (Arg-116 in alphaA crystallin and Arg-120 in alphaB crystallin) mutated to Cys and Gly, respectively, by site-directed mutagenesis. The recombinant wild-type and mutant proteins were expressed in Escherichia coli and purified. The mutant and wild-type proteins were characterized by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, Western immunoblotting, gel permeation chromatography, fluorescence, and circular dichroism spectroscopy. Biophysical studies reveal significant differences between the wild-type and mutant proteins. The chaperone-like activity was studied by analyzing the ability of the recombinant proteins to prevent dithiothreitol-induced aggregation of insulin. The mutations R116C in alphaA crystallin and R120G in alphaB crystallin reduce the chaperone-like activity of these proteins significantly. Near UV circular dichroism and intrinsic fluorescence spectra indicate a change in tertiary structure of the mutants. Far UV circular dichroism spectra suggest altered packing of the secondary structural elements. Gel permeation chromatography reveals polydispersity for both of the mutant proteins. An appreciable increase in the molecular mass of the mutant alphaA crystallin is also observed. However, the change in oligomer size of the alphaB mutant is less significant. These results suggest that the conserved arginine of the alpha-crystallin domain of the small heat shock proteins is essential for their structural integrity and subsequent in vivo function.   Точка мутации весьма сохранение остатков аргинина в alphaA и alphaB crystallins была показана по делу аутосомно доминирующим врожденных катаракты и desmin связанных myopathy, соответственно, у людей. Для изучения структурных и функциональных последствия этой мутации, прав alphaA и alphaB crystallin гены были клонированы и сохранение остатков аргинина (Арг-116 в alphaA crystallin и Арг-120 в alphaB crystallin) переросли в Кис и Gly, соответственно, сайт - направленного мутагенеза. В рекомбинантная дикого и мутантных белков были выражены в Эшерихия коли и чистый. В мутантного и дикого белки были характерны SDS-полиакриламидном гель-электрофореза, Западной иммуноблотингом, гель-проникающая хроматография, флуоресценция, и круговой dichroism спектроскопии. Биофизические исследования показывают существенные различия между дикого и мутантных белков. В шаперонных-как деятельность была изучена с помощью анализа способности рекомбинантного белка для предотвращения dithiothreitol-индуцированной агрегации инсулина. В мутаций R116C в alphaA crystallin и R120G в alphaB crystallin сократить шаперонных-как активность этих белков значительно. Рядом с УФ циркуляр dichroism и внутренне флуоресцентный спектры указывают на изменения в структуре высшего мутанты. Дальний УФ циркуляр dichroism спектры предложить изменения упаковки из вторичного структурных элементов. Гель проникающая хроматография показывает polydispersity для обоих мутанта белков. В ощутимый рост в области молекулярной массой мутанта alphaA crystallin также наблюдалось. Вместе с тем, изменение размера олигомер из alphaB мутанта является менее значительным. Эти результаты свидетельствуют о том, что сохранение аргинина из альфа-crystallin области малых белков теплового шока имеет важное значение для их структурной целостности и последующих живом функции.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку