Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Boggs JM, Rangaraj G, Koshy KM, Ackerley C, Wood DD, Moscarello MA.
Дата:1999 год, август.

Highly deiminated isoform of myelin basic protein from multiple sclerosis brain causes fragmentation of lipid vesicles.

  автоматический перевод
Myelin basic protein (MBP) occurs as a number of charge isomers due to phosphorylation, deamidation, and deimination of arginine to citrulline. All of these modifications decrease the net positive charge of the protein and its ability to cause aggregation of negatively charged lipid vesicles. This is used as a model system for the ability of MBP to cause adhesion of the cytosolic surfaces of myelin. Therefore, the effect of two deiminated forms of MBP on lipid vesicles was compared with that of the unmodified, most positively charged isomer, C1, to determine how loss of positively charged arginines would affect the function of MBP. The deiminated forms were the isomer isolated from normal human brains, in which only 6 Arg are deiminated to citrulline (MBP-Cit(6)), and an isomer isolated from the brain of a patient who died with acute, fulminating multiple sclerosis (Marburg type), in which 18 of the 19 Arg were deiminated (MBP-Cit(18)). Whereas C1 caused aggregation of lipid vesicles, resulting in an increase in absorbance due to light scattering, MBP-Cit(18) caused a decrease in absorbance of the lipid vesicles. Size exclusion chromatography and negative staining electron microscopy showed that this was due to fragmentation of the large multilayered vesicles into much smaller vesicles. MBP-Cit(6) caused less aggregation of lipid vesicles than did C1. However, no fragmentation of the vesicles into smaller ones in the presence of C1 and MBP-Cit(6) was detected by size exclusion chromatography or electron microscopy. The membrane fragmentation caused by MBP-Cit(18) is dramatically different from the effects of other forms of MBP from normal brain and may indicate a pathogenic effect of this charge isomer, which may have contributed to the severity of the Marburg type of multiple sclerosis. Alternatively, the deimination may have been a secondary effect resulting from the disease process. Regardless of the role of MBP-Cit(18) in multiple sclerosis, the effect of this modification indicates that, when most of the arginines of MBP are modified to an uncharged amino acid, the protein acquires properties similar to an apolipoprotein; thus, it may take up an amphipathic structure when bound to lipid. A partly amphipathic character may also be related to the role of MBP-Cit(6) in normal immature myelin, where it is the predominant charge isomer. Copyright 1999 Wiley-Liss, Inc.   Миелин основных белок (MBP) происходит также ряд обвинения изомеров вследствие фосфорилирования, deamidation и deimination из аргинина на citrulline. Все эти изменения, снижение чистой положительный заряд из белка и его способность наносить агрегирования отрицательно заряженных липидных везикул. Он используется в качестве модели системы способность MBP наносить сцепления с поверхностью cytosolic миелина. Таким образом, влияние двух deiminated формы MBP на липидных везикул было по сравнению с работой неизмененной, наиболее положительно заряженного изомера, C1, чтобы определить, как потеря положительно заряженного arginines скажется функция MBP. В deiminated форм изомеров были изолированы от нормального человеческого мозга, в которой только 6 Арг являются deiminated к citrulline (MBP-Чит (6)), а изомер изолировать от мозга пациента, который умер с острыми, fulminating рассеянный склероз (Марбург типа), в котором 18 из 19 Арг были deiminated (MBP-Чит (18)). Если C1 результате агрегирования липидов пузырьки, что привело к увеличению absorbance из-за рассеяния света, MBP-Чит (18) привела к снижению absorbance из липидных везикул. Размер исключение хроматографии и негативного окрашивания электронной микроскопии показало, что это было из-за фрагментации крупных многопластовых пузырьки в гораздо меньших пузырьки. MBP-Чит (6), причиненный менее агрегирование липидных везикул, чем C1. Вместе с тем, нет фрагментации на пузырьки на более мелкие в присутствии С1 и MBP-Чит (6) был обнаружен на размер исключение хроматографии или электронной микроскопии. Мембранные фрагментации, вызванные MBP-Чит (18) резко отличается от воздействия других форм MBP от нормального головного мозга и может свидетельствовать о патогенный эффект этого заряда изомера, который, возможно, способствовало тяжести с марбургской вид рассеянный склероз . С другой стороны, deimination, возможно, вторичный эффект в результате болезни процесса. Независимо от роли MBP-Чит (18) в рассеянный склероз, последствия этого изменения свидетельствуют о том, что, когда большая часть из arginines MBP, изменяются на незаряженных аминокислоты, белок, приобретает свойства аналогичен другим аполипопротеина; таким образом, может занять один amphipathic структуры, когда неизбежно липидов. А отчасти amphipathic характера также может быть связана с ролью MBP-Чит (6), в нормальных незрелых миелина, где она является доминирующей заряда изомер. Авторские права 1999 Wiley-Лисс, Inc

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку